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09. August 2013

BESSYs Röntgenstrukturanalyse entschlüsselte das 1000ste Protein

Preisverleihung am 16. Oktober 2013

Abb.: HZB
Ein Protein aus der Gruppe der Sirtuine, die bei Alterungs-, Stress- und Stoffwechselprozessen im menschlichen Organismus eine Rolle spielen. Abb.: HZB

Die Röntgenstrukturanalyse zählt zu den Standardverfahren der Chemie und der Strukturbiologie, wenn es darum geht Funktionensweise von Proteinen und ihre Wechselwirkungen mit anderen Molekülen zu erforschen.

Der Elektronenspeicherring BESSY II in Adlershof mit seinen MX-Beamlines bietet dafür die entsprechenden Technologien für Forscherteams aus aller Welt. Jetzt wurde die 1000. Struktur eines Proteins veröffentlicht, die auf Daten beruht, die bei BESSY II gewonnen wurden.

Die Wissenschaftler um Prof. Clemens Steegborn von der Universität Bayreuth konnten dabei einen raffinierten Mechanismus entschlüsseln, mit dem ein Wirkstoff die Aktivität eines Sirtuins hemmen kann. Die Ergebnisse wurden in dem renommierten Fachblatt Proceedings of the National Academy of Sciences USA veröffentlicht und könnten Wege zu neuen Tumortherapien aufzeigen.

 

Dazu die Pressemitteilung des HZB.

Lesen Sie mehr bei Innovations Report.

Biotechnologie / Umwelt Mikrosysteme / Materialien Photonik / Optik

Meldungen dazu

Datenanalyse Expertensystem. Abbildung: HZB

Methodenentwicklung an BESSY II

Automatische Auswertung beschleunigt die Suche nach neuen Wirkstoffen

Verknüpfte Einrichtungen

  • Helmholtz-Zentrum Berlin für Materialien und Energie GmbH, Elektronenspeicherring BESSY II
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